Die HPr-Kinase - der zentrale Schalter des C-Stoffwechsels in Gram-positiven BakterienIn Bacillus subtilis und anderen Gram-positiven Bakterien wird die Regulation des C-Stoffwechsels durch den Phosphorylierungszustand des HPr-Proteins des Phosphotransferase-Systems gesteuert. Wenn viel Glukose, die bevorzugte C-Quelle, vorhanden ist, wird HPr von der HPr-Kinase an einem regulatorischen Ort phosphoryliert. Diese Phosphorylierung hat zwei Konsequenzen: HPr-Ser-P ist der Kofaktor für einen Transkriptionsregulator, CcpA, der nun als Aktivator oder Repressor der Genexpression aktiv sein kann. Außerdem ist das HPr in dieser Form dem Zuckertransport entzogen, so daß die Aufnahmeaktivität kontrolliert werden kann. Wir haben die Struktur der HPr-Kinase aus Mycoplasma pneumoniae bestimmt und untersuchen die Struktur, Wirkungsweise und regulatorische Aktivität dieses bedeutsamen Schalterproteins.Publikationen:
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Reizer, J., Hoischen, C., Titgemeyer, F., Rivolta, C., Rabus, R., Stülke, J., Karamata, D., Saier, M. H., Jr., & Hillen, W. (1998) A novel bacterial protein kinase that controls carbon catabolite repression. Mol. Microbiol. 27: 1157-1170.
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Hanson K. G., Steinhauer, K., Reizer, J., Hillen, W. & Stülke, J. (2002) HPr kinase/phosphatase of Bacillus subtilis: Expression of the gene and effects of mutations on enzyme activity, growth, and carbon catabolite repression. Microbiology 148: 1805-1811.
Steinhauer, K., Jepp, K., Hillen, W. & Stülke, J. (2002) A novel mode of control of Mycoplasma pneumoniae HPr kinase/phosphatase activity reflects its parasitic life style. Microbiology 148: 3277-3284.
Allen, G. S., Steinhauer, K., Hillen, W., Stülke, J. & Brennan, R. G. (2002) Crystal structure of HPr kinase/phosphatase from Mycoplasma pneumoniae. J. Mol. Biol. in press. | Project participants: Prof. Dr. Wolfgang Hillen, PD Dr. Jörg Stülke
Start: 1.1.1999
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